Biblioteka
  Wiw.pl   Na bieżąco:  Informacje   Co nowego   Matematyka i przyroda:  Astronomia   Biologia   Fizyka   Matematyka   Modelowanie rzeczywistości   Humanistyka:  Filozofia   Historia   Kultura antyczna   Literatura   Sztuka   Czytaj:  Biblioteka   Delta   Wielcy i więksi   Przydatne:  Słowniki   Co i gdzie studiować   Wszechświat w obrazkach    
  Jesteś tutaj:   Wirtualny Wszechświat > Biblioteka > Encyklopedia > Wybór haseł > Subskrypcja  




BIAŁKA (proteiny)
Związki organiczne o charakterze liniowych polimerów, w których podstawowymi jednostkami - monomerami - są naturalnie występujące aminokwasy. Cząsteczki białek są zbudowane z jednego lub kilku łańcuchów polipeptydowych, na które składa się 50-1000 jednostek aminokwasowych. Sąsiadujące ze sobą w łańcuchu aminokwasy są połączone wiązaniami peptydowymi utworzonymi przez grupę -karboksylową jednego aminokwasu i grupę -aminową drugiego aminokwasu (rys. 1). Na jednym końcu łańcucha występuje aminokwas z wolną grupą aminową (koniec N), na drugim zaś z wolną grupą karboksylową (koniec C). Zob. Aminokwasy; Peptydy.

Rys. 1. Fragment łańcucha polipeptydowego

Występowanie. Białka pełnią ważne funkcje strukturalne i regulacyjne we wszystkich układach biologicznych. Są zasadniczym składnikiem budulcowym włosów, ścięgien, mięśni i tkanki chrzęstnej. Wszystkie enzymy - katalizatory przemian biochemicznych - mają naturę białkową. Białkami są też niektóre hormony, np. insulina i hormon wzrostu. Hemoglobina i cytochromy, białka złożone zawierające w cząsteczkach oprócz łańcuchów polipeptydowych niebiałkową grupę prostetyczną - metaloporfirynę, są powszechnymi w przyrodzie przenośnikami tlenu (hemoglobina) i elektronów (cytochromy). Chromosomy, podobnie jak wirusy, są nukleoproteinami, tj. kompleksami białek i kwasu nukleinowego. Białka uczestniczą we wszystkich fundamentalnych procesach składających się na zjawisko określane mianem życia.

Specyficzność składu aminokwasowego. Kolejność występowania jednostek aminokwasowych w cząsteczce białka, zwana sekwencją aminokwasową, określa pierwszorzędową strukturę białka. Sekwencja różnego rodzaju reszt aminokwasowych jest ściśle zdeterminowaną, charakterystyczną cechą każdego białka. Specyficzność sekwencji aminokwasowej jest fundamentalną regułą chemii białek. Tak niewielka cząsteczka, jaką jest zbudowana z 51 aminokwasów insulina, polipeptyd o masie cząsteczkowej 5732, mogłaby teoretycznie występować w 1051 postaciach różniących się sekwencją aminokwasową (liczba określa możliwą liczbę permutacji 51 elementów). Stwierdzono jednak, że komórki trzustki wydzielają tylko jeden rodzaj cząsteczek insuliny, których sekwencja aminokwasowa jest charakterystyczną cechą gatunkową. Wyjaśnienie mechanizmu, dzięki któremu biosynteza białek przebiega z zachowaniem tak zdumiewająco wysokiego stopienia specyficzności, było przez wiele lat podstawowym zagadnieniem biochemii. Zob. Biologia molekularna.

Budowa. Poznanie budowy białek wymagało opracowania wielu nowych technik w zakresie chemii białek. Strategia sekwencjonowania białek skupiła się na metodzie sprzęgania wolnej reszty -aminokwasowej występującej na końcu N łańcucha polipeptydowego ze specjalnie dobranym związkiem chemicznym, najczęściej fenyloizotiocyjanianem (metoda degradacji Edmana), i oderwaniu w odpowiednich warunkach utworzonej cyklicznej pochodnej N-końcowego aminokwasu od niezmienionej reszty łańcucha, a następnie identyfikacji odłączonego aminokwasu za pomocą różnego rodzaju metod biochemicznych, np. chromatografii. Wielokrotne powtarzanie opisanej procedury umożliwia oznaczenie sekwencji kilkudziesięciu jednostek aminokwasowych badanego polipeptydu.

Wyniki prac nad sekwencjonowaniem białek dały podstawę do wysunięcia wniosku, że białka pełniące taką samą funkcję w organizmach zaliczanych do różnych gatunków mają bardzo podobną sekwencję aminokwasową, a różnice są tym mniejsze, im bliższe jest pokrewieństwo genetyczne organizmów, w których występują porównywane białka. Różnice te mają na ogół charakter konserwatywny, np. zamiany jednego z aminokwasów aromatycznych na inny aminokwas, w którym również występuje pierścień aromatyczny.

Łańcuch polipeptydowy nie jest strukturą płasko rozciągniętą; jego utworzony przez wiązania peptydowe szkielet jest skręcony lub pofałdowany na skutek oddziaływań między tlenem grup karbonylowych i wodorem grup iminowych. Regularne skręcenie lub pofałdowanie łańcucha polipeptydowego odnosi się do drugiego poziomu organizacji strukturalnej cząsteczek białkowych, określanego mianem drugorzędowej struktury białka.

Długie łańcuchy polipeptydowe białek fibrylarnych przyjmują najczęściej regularną strukturę drugorzędową, w której szkielet skręcony jest wokół własnej osi, tak że powstaje przestrzenna możliwość utworzenia stabilizujących układ wiązań wodorowych między atomami oddalonych od siebie ugrupowań peptydowych. Wyniki badań rentgenograficznych potwierdziły prawdziwość modelu struktury drugorzędowej łańcuchów polipeptydowych zaproponowanego przez L. Paulinga i R. B. Coreya, nazwanego helisą (rys. 2).

Rys. 2. Struktura drugorzędowa białka w postaci helisy
Wiązania wodorowe stabilizujące helisę powstają między grupą karbonylową jednego aminokwasu i grupą iminową aminokwasu umiejscowionego w łańcuchu o trzy jednostki aminokwasowe wcześniej:



W białkach, oprócz struktury helisy , występuje też inny rodzaj struktury drugorzędowej, zwany strukturą lub strukturą harmonijkową. Stabilizują ją wiązania wodorowe utworzone między dwoma przeciwrównolegle ułożonymi łańcuchami polipeptydowymi. Helisa i struktura występują często w różnych rejonach tej samej cząsteczki, a między nimi znajdują się obszary o strukturze nieuporządkowanej.

Trzeci poziom organizacji strukturalnej białek, zwany strukturą trzeciorzędową, określa przestrzenne pofałdowanie łańcucha polipeptydowego. Strukturę trzeciorzędową stabilizują oddziaływania między resztami aminokwasowymi występującymi w różnych rejonach cząsteczki. Najtrwalsze są mostki dwusiarczkowe - kowalencyjne wiązania między resztami cysteiny zlokalizowanymi w różnych miejscach cząsteczki. Oprócz mostków istotną rolę w utrzymywaniu przestrzennego ukształtowania cząsteczek białka odgrywają wiązania wodorowe tworzące się między różnymi obszarami cząsteczki, wiązania hydrofobowe, w których powstaniu uczestniczą bogate w niepolarne reszty aminokwasowe (np. fenyloalanina, leucyna) obszary łańcucha, i mostki solne powstające między resztami aminokwasowymi naładowanymi dodatnio (lizyna) a resztami aminokwasowymi naładowanymi ujemnie (asparagina).

Białka zbudowane z więcej niż jednego łańcucha polipeptydowego mają strukturę czwartorzędową, która określa wzajemny, na ogół złożony sposób interakcji wszystkich łańcuchów. Przykładem takiego białka jest hemoglobina, zbudowana z czterech łańcuchów - dwóch łańcuchów i dwóch . O białkach takich mówi się, że mają budowę podjednostkową; w skład podjednostki wchodzić może jeden lub kilka łańcuchów białkowych.

Właściwości. Sekwencja aminokwasowa w znacznym stopniu determinuje właściwości białka. Na przykład, ładunek cząsteczki białka w roztworze o określonym stężeniu jonów wodorowych zależy od ilościowego stosunku aminokwasów zasadowych (lizyny, histydyny i argininy) i aminokwasów kwasowych (kwasu glutaminowego i asparaginowego). Od sumarycznego ładunku cząsteczki zależy z kolei jej stabilność w środowisku o różnym pH. W środowisku o wysokim stężeniu jonów wodorowych (niskie pH) cząsteczka białka zyskuje ładunek dodatni, podczas gdy w środowisku o niskim stężeniu jonów wodorowych (wysokie pH) ma ładunek ujemny. Wartość pH, przy którym sumaryczny ładunek cząsteczki wynosi 0, nosi nazwę punktu izoelektrycznego. W punkcie izoelektrycznym białko nie wykazuje ruchliwości elektroforetycznej.

Białka - jako makrocząsteczki, w których występują ugrupowania pełniące funkcję zarówno donorów protonów jak i ich akceptorów - mają właściwości buforujące. To właśnie dużej pojemności buforowej białek osocza należy zawdzięczać stałość pH krwi, mimo że przebiegają w niej stale liczne procesy metaboliczne.

Omówione wyżej różnego typu oddziaływania między łańcuchami bocznymi aminokwasów, stabilizujące przestrzenną strukturę białek, stwarzają warunki do katalitycznej aktywności białek enzymatycznych. Podobnie, udział reszt aminokwasowych w wiązaniu niektórych jonów metali leży u podstaw mechanizmu związanego z transportem tych jonów na zewnątrz lub do wnętrza komórki (np. w pompie sodowo-potasowej zlokalizowanej w błonie komórkowej wielu komórek).

Biosynteza. Tylko nieliczne białka, np. kolagen, są praktycznie nieodnawialne w czasie życia dorosłego osobnika. Większość białek podlega cyklicznie następującym po sobie procesom degradacji i syntezy. Na przykład, półokres trwania białek osocza wynosi zaledwie 10 dni. Zasadniczą rolę w zachowaniu specyficznej sekwencji aminokwasowej nowo syntetyzowanego białka odgrywa specjalny rodzaj kwasu rybonukleinowego, zwanego informacyjnym RNA (mRNA). Sekwencja tworzących go nukleotydów, odwzorowana z odpowiedniego fragmentu DNA, służy jako informacja, zgodnie z którą łączenie aminokwasów w łańcuchy polipeptydowe dokonuje się we właściwej kolejności. Zob. DNA; Kwas rybonukleinowy; Rybosomy. [G.E.Pe.; J.M.M.] (M.Z.J.)

[  góra strony  ]

Wiw.pl  |  Na bieżąco  |  Informacje  |  Co nowego  |  Matematyka i przyroda  |  Astronomia  |  Biologia  |  Fizyka  |  Matematyka  |  Modelowanie rzeczywistości  |  Humanistyka  |  Filozofia  |  Historia  |  Kultura antyczna  |  Literatura  |  Sztuka  |  Czytaj  |  Biblioteka  |  Delta  |  Wielcy i więksi  |  Przydatne  |  Słowniki  |  Co i gdzie studiować  |  Wszechświat w obrazkach