Biologia
  Wiw.pl   Na bieżąco:  Informacje   Co nowego   Matematyka i przyroda:  Astronomia   Biologia   Fizyka   Matematyka   Modelowanie rzeczywistości   Humanistyka:  Filozofia   Historia   Kultura antyczna   Literatura   Sztuka   Czytaj:  Biblioteka   Delta   Wielcy i więksi   Przydatne:  Słowniki   Co i gdzie studiować   Wszechświat w obrazkach    
 Jesteś tutaj:  Wirtualny Wszechświat > Biologia > Genetyka > Podstawy genetyki 
  Indeks
Genetyka
Historia odkryć . . .
Podstawy genetyki
Podstawy budowy
chemicznej DNA,
RNA i białek
Podstawy chemii . . .
Budowa DNA
Budowa RNA
Budowa białek
Przepływ informacji . .
Metody poznawania . .
Genetyka molekularna
Geny i ewolucja
Świat wirusów i . . .
Inżynieria genetyczna
Słowniczek
  Źródło
Wybrane fragmenty pochodzą z książki
Język genów autorstwa Paul'a Berg'a i Maxine Singer


  Budowa białek
 
Białka
 
B
iałka są najważniejszymi składnikami organizmu determinującymi większość jego cech. Białka tworzą wielką enzymatyczną maszynerię prowadzącą syntezę DNA i RNA oraz zapewniającą utrzymanie procesów zdobywania energii i produkcji wszelkich związków niezbędnych do życia, wraz z mechanizmami regulującymi przebieg tych procesów, nawet syntezy własnych (białkowych) cząsteczek. Wchodzą one w skład wielu elementów strukturalnych, które decydują o kształcie i ruchliwości komórek i całych organizmów. Można powiedzieć, że żywe organizmy są tym, czym są dzięki zestawowi wytworzonych przez siebie białek.
Budowa chemiczna naturalnie występujących aminokwasów. W wielu następnych rycinach aminokwasy są oznaczone trzyliterowymi skrótami (wewnątrz szarych strzałek)
       Mniej więcej w tym samym czasie kiedy opracowywano model podwójnej helisy DNA, prowadzone były prace nad ostatecznym wyjaśnieniem struktury przestrzennej białek. Białka zbudowane są z jednego lub kilku łańcuchów, które podobnie jak kwasy nukleinowe, są długimi polimerami. Łańcuchy te noszą nazwę polipeptydów. Podobnie jak kwasy nukleinowe są polimerami nukleotydów, tak białka są liniowymi polimerami aminokwasów. W białkach żywych organizmów znaleziono dwadzieścia różnych aminokwasów. Wszystkie mają wspólną grupę atomów (kolor szary). Każdy z aminokwasów zawiera ponadto charakterystyczną dla siebie grupę chemiczną – łańcuch boczny (oznaczony na rycinie kolorem pomarańczowym). Ogniwa łańcucha polipeptydowego są połączone ze sobą silnymi wiązaniami chemicznymi między atomem węgla grupy karboksylowej:
jednego aminokwasu a atomem azotu grupy –NH2 (aminowej) sąsiedniego aminokwasu. Wiązanie to nosi nazwę wiązania peptydowego i stąd właśnie nazwa: „polipeptyd”.
Wiązania peptydowe między aminokwasami w tetrapeptydzie (peptydzie zawierającym 4 aminokwasy)
Podobnie jak w przypadku kwasów nukleinowych, również w łańcuchach polipeptydowych określa się ich kierunek. Na jednym z końców znajduje się wolna (nie związana) grupa aminowa. Jest to tak zwany koniec aminowy (lub N-koniec). Na drugim końcu znajduje się wolna grupa karboksylowa. Ten koniec łańcucha nosi nazwę końca karboksylowego (lub C-końca). Aminokwasy w cząsteczce zwyczajowo numeruje się zaczynając od końca aminowego.
Fragment pierwszorzędowej struktury polipeptydu β-globiny i jego lokalizacja w zwiniętym kompletnym polipeptydzie. Pokazano również aminokwas zmieniony w polipeptydzie β-globiny w anemii sierpowatej
       Polipeptydy mają różną wielkość; ich długość wynosi zazwyczaj od pięćdziesięciu do kilkuset aminokwasów. Bez względu jednak na ich długość, jak i gatunek organizmu czy typ komórki, z którego pochodzą, polipeptydy, a więc i wszystkie białka, składają się z tego samego zestawu dwudziestu różnych aminokwasów. Każdy polipeptyd ma własną niepowtarzalną sekwencję aminokwasową, zwaną strukturą pierwszorzędową, która przesądza o tym, w jaki sposób zwinie się ta cząsteczka, przybierając swój charakterystyczny kształt. Kształt ten zależy od różnych czynników, między innymi od właściwości łańcuchów bocznych aminokwasów. Dokładnie rzecz biorąc, termin białko odnosi się do zwiniętego (pofałdowanego) polipeptydu. Często prawidłowa struktura przestrzenna białka zależy od oddziaływań między kilkoma tworzącymi je łańcuchami polipeptydowymi, które mogą mieć taką samą lub odmienną strukturę pierwszorzędową. A co najważniejsze, to właśnie struktura przestrzenna białek decyduje o ich własnościach biologicznych i roli, jaką odgrywają w procesach życiowych zachodzących w komórce.
       Anemia sierpowata dostarcza przekonującego przykładu zależności między prawidłowym działaniem białek a ich poprawną strukturą pierwszorzędową (a co za tym idzie, przestrzenną). Hemoglobina jest białkiem występującym w czerwonych krwinkach kręgowców, które przenosi tlen z płuc do wszystkich tkanek organizmu. Składa się ono z czterech łańcuchów polipeptydowych – dwóch par dwu różnych typów oznaczanych greckimi literami: α (alfa) i β (beta). Prawidłowe czerwone krwinki wyglądają pod mikroskopem jak kółeczka. U ludzi chorych na anemię sierpowatą mają one kształt sierpów – stąd nazwa choroby. Przyczyną sierpowatości jest zamiana jednego z 121 aminokwasów w łańcuchu β. To proste podstawienie jednego aminokwasu w miejsce innego zasadniczo zmienia oddziaływania między łańcuchami polipeptydowymi hemoglobiny. Gdy czerwone krwinki pozbywają się tlenu w tkankach, nieprawidłowe cząsteczki hemoglobiny przyjmują postać włókien, co powoduje zmianę kształtu komórek. W konsekwencji przepływ krwi przez drobne naczynia krwionośne jest zahamowany lub utrudniony. Podstawienie aminokwasu jest spowodowane zmianą jednej pary zasad DNA w genie kodującym łańcuch β. Tego typu zależności między genami a strukturą białka najwyraźniej wskazują na decydujące znaczenie genów w określeniu konkretnych cech każdego organizmu.
góra strony
poprzedni esej następny esej
Wiw.pl  |  Na bieżąco  |  Informacje  |  Co nowego  |  Matematyka i przyroda  |  Astronomia  |  Biologia  |  Fizyka  |  Matematyka  |  Modelowanie rzeczywistości  |  Humanistyka  |  Filozofia  |  Historia  |  Kultura antyczna  |  Literatura  |  Sztuka  |  Czytaj  |  Biblioteka  |  Delta  |  Wielcy i więksi  |  Przydatne  |  Słowniki  |  Co i gdzie studiować  |  Wszechświat w obrazkach